Белок, связывающий витамин D, Gc-глобулин, в последние годы привлек некоторое внимание из-за своей роли предшественника чрезвычайно мощного фактора активации макрофагов (GcMAF).

О-связанный трисахарид был связан с остатком треонина в положении 420 в двух из трех наиболее распространенных изоформ Gc-глобулина (Gc1s и Gc1f). Замена остатка лизина в положении 420 в Gc2 предотвращает гликозилирование этой изоформы в этом положении.

Было высказано предположение, что Gc-глобулин, подвергнутый последовательной обработке сиалидазой и галактозидазой, генерирует GcMAF в форме Gc-глобулина только с одним GalNAc, прикрепленным к T420. В этом исследовании мы подтверждаем расположение линейного трисахарида на Т420.

Кроме того, мы предоставляем первые структурные доказательства создания предлагаемого GcMAF с помощью обработки гликозидазой и масс-спектрометрии.

Кроме того, созданный кандидат GcMAF был протестирован на его влияние на высвобождение цитокинов из макрофагов в цельной крови человека.