NCBI Literature Resources Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol. 2002 May;132(1):1-8. doi: 10.1016/s1095-6433(01)00522-0.
Saharuddin B Mohamad , Hideko Nagasawa, Yoshihiro Uto, Hitoshi Hori
Tumor cell alpha-N-acetylgalactosaminidase activity and its involvement in GcMAF-related macrophage activation
Активность альфа-N-ацетилгалактозаминидазы опухолевых клеток и ее участие в GcMAF-связанной активации макрофагов
Сообщалось, что альфа-N-ацетилгалактозаминидаза (альфа-NaGalase) накапливается в сыворотке больных раком и отвечает за дегликозилирование белка Gc, который является предшественником GcMAF-опосредованного каскада активации макрофагов, что в конечном итоге приводит к иммуносупрессии у больных раком.
Мы изучили биохимические характеристики альфа-NaGalase из нескольких линий опухолевых клеток человека. Мы также исследовали его влияние на способность GcMAF активировать перитонеальные макрофаги мыши с целью производства супероксида в каскаде активации макрофагов, опосредованном GcMAF.
Специфическую активность альфа-NaGalase из линии клеток опухоли толстой кишки человека HCT116, линии клеток гепатомы человека HepG2 и нормальных клеток печени человека (линия клеток печени Chang) оценивали с использованием двух типов субстратов; GalNAc-альфа-PNP (субстрат экзо-типа) и Gal-бета-GalNAc-альфа-PNP (субстрат эндо-типа).
Альфа-NaGalase опухолевого происхождения, обладая более высокой активностью, чем нормальная альфа-NaGalase, имела более высокую субстратную специфичность к субстрату экзо-типа, чем к субстрату эндо-типа, и все еще сохраняла свою активность при pH 7. GcMAF усиливает выработку супероксида в макрофагах мыши, и предварительная обработка GcMAF лизатом опухолевых клеток снижает активность.
Мы пришли к выводу, что альфа-НаГалаза, полученная из опухоли, отличается по биохимическим характеристикам от нормальной альфа-НаГалазы из нормальных клеток печени Чанга. Кроме того, альфа-NaGalase, полученная из опухолевых клеток, снижает эффективность GcMAF при активации макрофагов.